碳酸酐酶

现有可用的蛋白结构：
Pfam	结构（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	结构概要

碳酸酐酶（真核生物）
鉴定
标志	Carb_anhydrase
Pfam	PF00194（旧版）
InterPro	IPR001148
PROSITE	PDOC00146
SCOP	1can / SUPFAM
膜蛋白数据库	333
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PDBsum	结构概要

碳酸酐酶
	人类碳酸酐酶II的结构，中央为一锌离子
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EC编号	4.2.1.1
CAS号	9001-03-0
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碳酸酐酶（英语：，EC 4.2.1.1）又称碳酸脱水酶（英语：），为催化二氧化碳/水与碳酸间转换的酵素[1]，可维系血液中的酸碱平衡与二氧化碳的运输[2]。此类酵素的活性位点通常有一个锌离子，因而属于金属蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，锌离子与三个组氨酸的咪唑螯合[3]。

碳酸酐酶可催化以下反应：

CO₂ + H₂O

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

H⁺ + HCO−
3

\longrightarrow

H
2CO
3

\longrightarrow

CO₂ + H₂O

碳酸酐酶催化的反应机理

种类

碳酸酐酶有α、β、γ、δ与ζ等五大类，不同类别碳酸酐酶的氨基酸串行无显著相似，应是趋同演化的结果。人类的碳酸酐酶属α型。

近年又有η型与ι型的碳酸酐酶被发现。

α型

脊椎动物、部分藻类与细菌具有α型的碳酸酐酶。

哺乳类的碳酸酐酶比较
碳酸酐酶	基因	分子量[4] (kDa)	分布位置		人类酵素的效率[lower-alpha 1][5] (s⁻¹)	对磺酰胺的抑制系数（K_I (nM)）[5]
碳酸酐酶	基因	分子量[4] (kDa)	细胞	组织[4]	人类酵素的效率[lower-alpha 1][5] (s⁻¹)	对磺酰胺的抑制系数（K_I (nM)）[5]
碳酸酐酶I	CA1	29	细胞质	红血球与消化道	2.0 × 10⁵	250
碳酸酐酶II	CA2	29	细胞质	广泛分布	1.4 × 10⁶	12
碳酸酐酶III	CA3	29	细胞质	一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均为碳酸酐酶III）	1.3 × 10⁴	240000
碳酸酐酶IV	CA4	35	胞外（与糖磷脂酰肌醇相连）	消化道、肾	1.1 × 10⁶	74
碳酸酐酶VA	CA5A	34.7（估计）	线粒体	肝脏	2.9 × 10⁵	63
碳酸酐酶VB	CA5B	36.4（估计）	线粒体	广泛分布	9.5 × 10⁵	54
碳酸酐酶VI	CA6	39–42	分泌至胞外	唾液与母乳	3.4 × 10⁵	11
碳酸酐酶VII	CA7	29	细胞质	广泛分布	9.5 × 10⁵	2.5
碳酸酐酶IX	CA9	54, 58	细胞膜	消化道（数种肿瘤组织亦有分布）	3.8 × 10⁵	16
碳酸酐酶XII	CA12	44	活性位点位于胞外	肾（数种肿瘤组织亦有分布）	4.2 × 10⁵	5.7
碳酸酐酶XIII[6]	CA13	29	细胞质	广泛分布	1.5 × 10⁵	16
碳酸酐酶XIV	CA14	54	活性位点位于胞外	肾、心脏、骨骼肌、脑	3.1 × 10⁵	41
CA-XV[7]	CA15	34–36	胞外（与糖磷脂酰肌醇相连）	肾（不存在于人类组织）	4.7 × 10⁵	72

β型

原核生物与植物叶绿体具有β型碳酸酐酶。

γ型

甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。

δ型

硅藻具有δ型碳酸酐酶[8]。

ɛ型

ɛ型碳酸酐酶见于部分化学自营细菌与蓝菌的羧酶体[9]，其结构与β型有相似之处，可能为同源，但氨基酸串行已彻底分化[8]。

ζ型

ζ型碳酸酐酶仅见于硅藻等部分藻类[10]。威氏海链藻（一种硅藻）的ζ型碳酸酐酶可使用镉（而非锌）为辅酶[11]。

η型

η型碳酸酐酶见于疟原虫，过去被认为属于α型，后来发现其金属离子螯合模式等特征与其不同[12]。

ι型

ι型碳酸酐酶为截至现在最晚发现的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一种硅藻）中发现，也存在其他海生浮游藻类。相较于其他碳酸酐酶使用锌离子催化，ι型碳酸酐酶使用锰离子催化[13]。一些细菌可能也具此类碳酸酐酶[14]。

参见

碳酸酐酶抑制物
玻尔效应
碳捕集与封存

注脚

CA XV除外（为小鼠酵素）

参考文献

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[5] CA XV除外（为小鼠酵素）

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