基底膜

基底膜()又称基膜[1]底膜[2],以区别耳蜗之基底膜(basilar membrane),是一层特化薄而柔韧的胞外基质(无细胞薄膜状结构),位于上皮细胞基底面与深部结缔组织间,可提供细胞和组织支持并充当复杂信号传导的平台[3][4][5]

基底膜
基底膜及上皮表示图
图像展示了口腔黏膜内层的基底膜,它将上皮组织内层与疏松的结缔组织层的lamina propria分开。
标识字符
拉丁文membrana basalis
MeSHD001485
THH2.00.00.0.00005
FMAFMA:63872
显微解剖学术语

组成

基底膜是由基板[6](basal lamina)及网板[7](reticular lamina)两者所组合而成。两者以固定纤维(anchoring fibrils)(第七型胶原蛋白)和纤维蛋白原紧密结合。[8]

基板又可以再分为两层,较清澈且较靠近上皮的称为透明层(lamina lucida),较致密且较靠近链接组织的称为致密层(lamina densa)。致密层由基底膜聚糖构成[9],厚度约30~70纳米之间,上下有第四型胶原蛋白构成纤维(平均直径约30纳米)所组成的网状组织(约0.1~0.2纳米厚)加以固定。

基底膜的构造如下:

  • 上皮组织(外层)

  • 基底膜(basement membrane)
    • 基板(basal lamina)
      • 透明板(lamina lucida)
        • 板素(laminin)
        • 插入素(integrin)
        • entactins
        • dystroglycans
      • 致密层(lamina densa)
        • 第四型胶原蛋白(type IV collagen):由富含硫酸乙酰肝素(heparan sulfate)的蛋白多糖(perlecan)所包覆。)[10]
    • 附加蛋白:(基板及网板之间)
      • 第七型胶原蛋白(type VII collagen):固定蛋白
      • 纤维蛋白原(微纤丝)
    • 网状板(lamina reticularis)
      • 第三型胶原蛋白(type III collagen)

  • 结缔组织(内部)

功能

  • 基底膜的最基本功能是借由基质黏着分子(substrate adhesion molecules)将上皮组织固定于疏松结缔组织之上。
  • 同时也扮演一项机械性的屏障,防止恶性肿瘤细胞直接侵入其他组织[11]。初期的恶性肿瘤因为有了这层屏障而被限制于上皮组织,故将未穿越基底膜的恶性肿瘤称为原位癌

疾病

部分基底膜的疾病是由于功能衰竭,可能导因于基因缺陷、受伤、免疫系统退化或其他原因。[13]

参考

  • 内膜

注释

  1. https://www.termonline.cn/search?searchText=basement+membrane
  2. https://terms.naer.edu.tw/search/?csrfmiddlewaretoken=YvffT1CPco0uFHrpEwcVs0vyDg7A61rFJlWQkcGGcqyev6Nz4XRlkdxVFD8dKXu6&match_type=phrase&query_op=&query_field=title&query_term=basement+membrane
  3. Pozzi A, Yurchenco PD, Iozzo RV. . Matrix Biology. January 2017, 57–58: 1–11. PMC 5387862可免费查阅. PMID 28040522. doi:10.1016/j.matbio.2016.12.009.
  4. Sekiguchi R, Yamada KM. . Current Topics in Developmental Biology. 2018, 130: 143–191. ISBN 9780128098028. PMC 6701859可免费查阅. PMID 29853176. doi:10.1016/bs.ctdb.2018.02.005.
  5. Kierszenbaum, Abraham; Tres, Laura. 3rd. Elsevier. 2012. ISBN 978-0-323-07842-9.
  6. https://www.termonline.cn/search?searchText=basal+lamina
  7. https://www.termonline.cn/search?searchText=reticular+lamina
  8. Paulsson M. . Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1992, 27 (1-2): 93–127 [2013-02-05]. PMID 1309319. doi:10.3109/10409239209082560. (原始内容存档于2014-04-07).
  9. Noonan DM, Fulle A, Valente P; et al. . J. Biol. Chem. December 1991, 266 (34): 22939–47 [2013-02-05]. PMID 1744087. (原始内容存档于2020-04-18).
  10. Noonan DM, Fulle A, Valente P; et al. . J. Biol. Chem. December 1991, 266 (34): 22939–47 [2013-02-05]. PMID 1744087. (原始内容存档于2020-04-18).
  11. Liotta LA, Tryggvason K, Garbisa S, Hart I, Foltz CM, Shafie S. . Nature. March 1980, 284 (5751): 67–8 [2013-02-13]. PMID 6243750. doi:10.1038/284067a0. (原始内容存档于2017-06-20).
  12. Kubota Y, Kleinman HK, Martin GR, Lawley TJ. . J. Cell Biol. October 1988, 107 (4): 1589–98 [2013-02-13]. PMC 2115245可免费查阅. PMID 3049626. doi:10.1083/jcb.107.4.1589. (原始内容存档于2020-05-26).
  13. Henig, Robin Marantz. . New York Times. February 22, 2009 [2013-02-13]. (原始内容存档于2014-05-09).
  14. Janeway, Charles; Janeway, Charles A. 5th. Garland. 2001. ISBN 978-0-8153-3642-6.

参考文献

  • Kefalides, Nicholas A. & Borel, Jacques P. (编). . Gulf Professional Publishing. 2005 [2013-02-05]. ISBN 978-0-12-153356-4. (原始内容存档于2013-05-09).
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